Aminohapete keemia
Aminohapped on elusorganismide keemilistes protsessides (biokeemia) väga olulised, kuna need on nende ehitusmaterjalid valgud (peptiidid ja valgud). Geneetilises materjalis (genoomis) on kodeeritud XNUMX aminohapet, millest on oluline valgud toodetakse. Neid XNUMX aminohapet tuntakse proteogeensete aminohapetena.
Aminohapped on kokku aheldatud ja sõltuvalt aminohapete ahela pikkusest nimetatakse neid kas peptiidideks (kuni 100 aminohapet) või valgud (üle 100 aminohappe). Proteinogeensed aminohapped jagunevad erinevatesse rühmadesse sõltuvalt sellest, millised reaktiivsed külgahelad neil on. Selle tulemuseks on ka aminohapete erinevad keemilised-füüsikalised omadused.
Näiteks kui aminohappel on ainult üks pikk mittepolaarne külgahel, mõjutab see muu hulgas aminohappe lahustuvusomadusi. Lisaks mängib pH väärtus (vesilahuse happelise või aluselise omaduse näitaja) olulist rolli külgahela omaduste osas, kuna külgahel käitub laetud või laadimata erinevalt. Näiteks polaarsetes lahustites muudavad laetud kõrvalahelad aminohappe lahustuvamaks, samas kui laenguta külgahelad muudavad aminohappe lahustumatumaks.
Valkudes on paljud erinevad laenguga aminohapped üksteisega seotud, muutes teatud sektsioonid hüdrofiilsemaks (vett ligitõmbavaks) või hüdrofoobseks (vett tõrjuvaks). Sel põhjusel on ensüümide (biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid, täidavad olulisi funktsioone ainevahetuses) sõltub pH väärtusest. Samamoodi selgitavad kõrvalahelate laengud ja lahustumiskäitumine, miks valke saab denatureerida tugevalt happeliste või aluseliste lahustega.
Aminohapped on tuntud ka nn zwitterioonidena, kuna need võivad sõltuvalt keskkonnast kanda erinevaid laenguid (positiivsed või negatiivsed laengud). See nähtus on tingitud aminohappe kahest funktsionaalsest rühmast, st amino- ja karboksüülrühmast. Lihtsustatult võib meenutada, et happelises lahuses lahustunud aminohape kannab positiivset laengut ja leeliseline lahus sisaldab negatiivset laengut.
Neutraalses vesilahuses esinevad aminohapped võrdselt nii positiivse kui ka negatiivse laengu kujul. Kokkupuude kuumuse, hapete ja leelistega võib valke või aminohappeahelaid hävitada ja muuta need kasutuskõlbmatuks. Proteinogeensete aminohapete klassifitseerimine polaarseteks või mittepolaarseteks aminohapeteks põhineb samuti funktsionaalsetel rühmadel.
Üksikute aminohapete keemilis-füüsikaliste omaduste järgi klassifitseerimine ei põhine mitte ainult polaarsusel, vaid ka iseloomul, molaarne aminohapete mass, hüdrofoobsus (vetthülgav omadus), happesus või aluselisus (happelised, aluselised või neutraalsed aminohapped) ja elektrilised omadused. Lisaks proteogeensetele aminohapetele on ka suur hulk (üle 400) aminohappeid, mida valkudes ei esine, nn mitteproteogeensed aminohapped. Näited neist on L-türoksiin (kilpnäärmehormoon), GABA (inhibeeriv neurotransmitter), ornitiin (metaboolne vaheühend uurea tsükkel) ja paljud teised.
Enamik mitte-proteogeensetest aminohapetest on saadud proteogeensetest aminohapetest. Igal 20 proteogeensest aminohappest on vähemalt kaks süsinikuaatomit (C-aatomit). See süsinikuaatom on vastava aminohappe klassifitseerimiseks hädavajalik.
See tähendab, et süsinikuaatom, mille külge aminorühm on kinnitatud, määrab, mis aminohapete klass see on. Siiski on ka aminohappeid, milles on esindatud mitu aminorühma. Sellistel juhtudel määrab süsinikuaatom, mille aminorühm on kõige lähemal karboksü süsinikuaatomile, millise aminohappeklassiga tegemist on.
Üldiselt eristatakse alfa-aminohappeid, beeta-aminohappeid ja gamma-aminohappeid: Üksikute klasside aminohapetel on sarnane struktuur, kuid need erinevad oma külgahela struktuuri poolest. Just kõrvalahelate üksikud komponendid vastutavad aminohappe käitumise eest happelises või aluselises keskkonnas. Looduses on umbes kakskümmend aminohapet, samas kui inimene ise saab mõned aminohapped üles ehitada ainult iseseisvalt.
Aminohappeid, mida keha ise ei suuda moodustada, nimetatakse asendamatuteks aminohapeteks. Inimesed peavad neid aminohappeid toidu kaudu omastama. Täiskasvanud inimeste asendamatud aminohapped on: Aminohape tsüsteiin ei ole tegelikus mõttes hädavajalik, kuid see on asendamatu väävel inimkeha jaoks.
Imikutel on histidiin ja arginiin samuti hädavajalikud. Aminohapped võivad omavahel moodustada ahelasarnaseid kombinatsioone. Räägitakse siis valgumolekulidest (valkudest).
Aminohapete kombinatsioonid määravad, kuidas valk toimib ja mis on selle põhifunktsioon. Aminohapete kombinatsioon ei ole meelevaldne. See on antud (kodeeritud) vastavas geenis.
Alati kolm kindlal viisil paigutatud aluspaari vastavad nn koodisõnale (= koodon). See koodon tähistab vastava aminohappe ehitusjuhendit. - leutsiin
- Isoleutsiin
- Metoniin
- treoniin
- Valiin
- Lüsiin
- Fenüülalaniin
- Ja trüptofaan.
- Alfa-aminohapped: Selle aminohappeklassi aminorühma võib leida teiselt süsinikuaatomilt. Nende aminohapete teine nimi on 2-aminokarboksüülhapped (IUPAC-nimi). Selle klassi kõige olulisem esindaja on aminohape glütsiin, millel on üsna lihtne struktuur.
Kõik inimorganismi jaoks olulised aminohapped klassifitseeritakse vastavalt nende struktuurile alfa-aminohapeteks. Sel juhul räägitakse nn proteogeensetest aminohapetest. Need on ehituskivid, millest kõik valgud ehitatakse.
- Beeta-aminohapped: Beeta-aminohapete klassi iseloomustab asjaolu, et nende aminorühm asub kolmandal süsinikuaatomil. Selle klassi puhul kasutatakse sünonüümina ka IUPACi terminit “3-aminokarboksüülhapped”. - gamma-aminohapped: kõigi gammarühma aminohapete aminorühm on seotud neljanda süsinikuaatomiga.
Selle klassi aminohapete struktuur erineb seetõttu oluliselt proteogeensete aminohapete struktuurist. Selle rühma IUPAC tähis on 4-aminokarboksüülhapped. Kuigi gamma-aminohappeid ei kasutata inimorganismis valkude sünteesimiseks, võib mõningaid selle klassi esindajaid leida inimestelt. Selle rühma kõige lihtsam esindaja, gamma-aminovõihape (lühidalt GABA), toimib inhibiitorina neurotransmitter (sõnumitooja) närvisüsteem.
