struktuur
Hemoglobiin on inimkeha valk, millel on hapniku transportimiseks olulised funktsioonid veri. Valgud inimkehas koosnevad alati paljudest omavahel ühendatud aminohapetest. Aminohapped omastab keha osaliselt toiduga, osaliselt võib keha ensümaatilise muundamise teel ka teisi molekule aminohapeteks muuta või neid täielikult ise toota.
141 üksikut aminohapet ühendab end ja moodustab hemoglobiini, globiini, alaühiku. Hemoglobiini molekul koosneb neljast globiinist, kusjuures kaks identset alaühikut moodustavad molekuli. Globiinid on kokku pandud, moodustades omamoodi tasku, millesse seotakse heemimolekul, nn raudkompleks.
See rauakompleks, mida hemoglobiini molekulis on neli, seob kummaski ühe molekuli hapnikku, ühe O2. Oma struktuuris oleva raua tõttu omandab hemoglobiin punase värvi, mis annab terviku veri selle värv. Kui rauaioon seob nüüd hapnikumolekuli, muutub hemoglobiini värvus tumepunasest helepunaseks.
See värvimuutus on märgatav ka veenide ja arterite võrdlemisel veri. Arteriaalne veri, mis kannab rohkem hapnikuga seonduvat, on palju heledamat värvi. Neljal globiini alaühikul on nelja hapniku molekuli sidumisel eriline mõju.
Iga seondunud hapniku molekuli korral tekivad vastastikmõjud nelja alaühiku vahel ja hõlbustatakse teise hapniku molekuli seondumist. Nelja hapnikumolekuliga koormatud hemoglobiin on eriti stabiilne. Väljalaskmine toimib samamoodi.
Kui üks hapniku molekul lahkub hemoglobiinist, hõlbustatakse protsessi ka ülejäänud kolme jaoks. Erinevates elusituatsioonides on inimestel hemoglobiini erinevad vormid. Lapsena emakas on tal kõigepealt embrüonaalne ja hiljem loote hemoglobiin.
Globiini alaüksused erinevad oma keemilise struktuuri poolest ja põhjustavad infantiilsel hemoglobiinil afiinsust hapniku suhtes oluliselt kõrgemal kui täiskasvanud inimese hemoglobiini. See võimaldab hapniku kandmist ema verest lapse verre platsenta. Täiskasvanud inimesel võib olla kahte erinevat tüüpi hemoglobiini, HbA1 või HbA2, kuigi HbA1 on ülekaalus 98% kõigist inimestest.
If Veresuhkur tase püsib pikka aega liiga kõrge, võib esineda suhkruga ühendatud hemoglobiin HbA1c. Diagnostikas kasutatakse seda peamiselt pikaajalise analüüsi jaoks Veresuhkur tasemed. Methemoglobiin on mittefunktsionaalne vorm.
See ei suuda enam hapnikku siduda. Seda leidub väikestes kogustes igal inimesel ja eriti tugevalt moodustub see suitsus sissehingamine või geneetilised defektid. Mida suurem on selle osakaal, seda suurem on inimorganismi hapnikupuudus.
Hemoglobiini funktsioon inimese kehas on eluliselt tähtis. Heemi keskosas olev rauamolekul, mida kannab iga globiini alaühik, seob hapniku molekuli. Pärast seda, kui kehas olev venoosne veri pumbatakse paremalt süda kopsudesse koguneb see koos sissehingatava hapnikuga.
Edaspidi nimetatakse seda hapnikurikkaks. Üle piiride kopsu alveoolid, hapnik difundeerub läbi anuma seinte punastesse verelibledesse, erütrotsüüdidja seondub keemiliselt rauaiooniga. Veri omandab seondumise tõttu tüüpilise helepunase arteriaalse värvi ja pumbatakse seejärel vasakult läbi keha süda suure vereringe kaudu.
Veres hapnikuga varustatava koe juures voolab veri eriti aeglaselt läbi kapillaaride, nii et hapnikuvaene koe saab hapnikurikkast verest eraldada O2 molekuli ja hemoglobiin muundatakse tagasi algsele vormile. „Koostöövõime“ tagajärjel hõlbustavad neli globiiniüksust vastastikku hapniku molekulide laadimist ja mahalaadimist. Kui üks hapniku molekul on juba seotud, on ülejäänud kolme molekuli seondumine oluliselt hõlbustatud.
Seetõttu jääb hapnikusisaldus esialgu stabiilseks, isegi hapniku rikastamise väheste piirangute korral. Isegi vanadusepiirangud, püsivad kõrgel ja kerged kops düsfunktsioonil ei ole esialgu tugevat mõju hapniku küllastus verest. Isegi kui hingatavas õhus on hapniku osaline rõhk langenud juba poole algsest väärtusest, hapniku küllastus verest on endiselt üle 80%. Samuti on väga oluline, et hemoglobiinil oleks omadus siduda hapnikku erineval määral sõltuvalt pH-st, CO2 osalisest rõhust, temperatuurist ja 2,3-BPG-st (2,3-bisfosfoglütseraat).
See võimaldab võimalikult palju kopsudesse seonduda ja vajadusel võimalikult palju ülejäänud kehakudedes vabaneda. 2,3-BPG, mida toodetakse üha enam kõrgustreeningnäiteks võimaldab kehal vähendada ka hapniku sidumistugevust, et seda saaks kergemini vabastada. Lisaks on hemoglobiinil ka CO2 teatud määral transportimise ja kopsudesse laskmise funktsioon.
Selles protsessis on süsinikdioksiid seotud ka hemoglobiiniga, kuid mitte O2 seondumiskohaga. Paljude haiguste korral on hemoglobiini väärtus märkimisväärne. Eriti puudujäägihaigused, mida nimetatakse aneemiateks, on tavaline probleem.
