Vesinik sidumine on vastastikmõju molekulid mis sarnaneb Van der Waalsiga interaktsioonid ja esineb inimese kehas. Seos mängib rolli peamiselt peptiidsidemete ja -ahelate kontekstis aminohapped in valgud. Ilma vesinik organism ei ole elujõuline, kuna sellel puudub elutähtsus aminohapped.
Mis on vesinikside?
Vesinik sidemed on molekulidevahelised jõud. Ilma nende olemasoluta vesi ei eksisteeriks erinevates liitmisseisundites, kuid oleks gaasiline. Vesiniksidet lühendatakse vesiniksidemena või H-sidemena. See on keemiline efekt, mis viitab kovalentselt seotud vesinikuaatomite vastasmõjule aatomirühmitava aatomi vabadel elektronpaaridel. Koostoimed põhinevad polaarsusel ja täpsemalt kirjeldatuna eksisteerivad amino- või hüdroksüülrühmas positiivselt polariseeritud vesiniku aatomite ja muude funktsionaalsete rühmade vabade elektronide paaride vahel. Ainult teatud tingimustel toimub koostoime. Üks seisund on vabade elektronipaaride elektronegatiivne omadus. Tugeva sideme loomiseks peab see omadus olema tugevam kui vesiniku elektronegatiivne omadus. Vesinikuaatom võib seega olla polaarselt seotud. Elektronegatiivsed vabad aatomid võivad olla näiteks lämmastik, hapnikja fluori. Vesiniksidemed on sekundaarsed valentssidemed, mille tugevus on tavaliselt palju allpool kovalentsete sidemete või ioonsete sidemete omast. Molekulid vesiniksidemetes on suhteliselt kõrge sulamispunkt nende suhtes molaarne mass ja samamoodi kõrge keemispunkt. Sidemetel on meditsiiniline tähtsus peamiselt peptiidide ja nukleiinhapped organismi sees. Vesiniksidemed on molekulidevahelised jõud. Ilma nende olemasoluta vesi ei eksisteeriks erinevates liitmisseisundites, kuid oleks gaasiline.
Funktsioon ja ülesanne
Vesiniksidemega on ainult nõrk koostoime ja see toimub kahe osakese vahel või sees molekulid. Selles kontekstis mängib sideme vorm rolli näiteks kolmanda taseme struktuuride moodustamisel valgud. Biokeemias viitab valgu struktuur valgu või peptiidi erinevatele struktuuritasemetele. Nende looduslikult esinevate ainete struktuurid jagunevad hierarhiliselt põhistruktuuriks, sekundaarseks struktuuriks, tertsiaarseks struktuuriks ja kvaternaarseks struktuuriks. Primaarseks struktuuriks peetakse aminohapete järjestust. Kui valku nimetatakse ruumilise paigutuse mõttes, on see sageli olemas rääkima valkude konformatsioonide ja konformatsiooniliste muutuste nähtus. Konformatsiooniline muutus selles kontekstis vastab ruumistruktuuri muutumisele. Korraldus valgud selle aluseks on peptiidside. Seda tüüpi sidemed ühendavad alati aminohapped samamoodi. Rakkudes vahendab peptiidsidemeid ribosoomid. Iga peptiidside vastab ühe aminohappe karboksüülrühmade ja teise aminohappe aminorühmade ühendusele, millega kaasneb vesi. Seda protsessi nimetatakse ka hüdrolüüsiks. Igas peptiidsidemes ühendab üksikside C = O rühma NH rühmaga. The lämmastik aatomil on täpselt üks vaba elektronipaar. Kõrge elektronegatiivsuse tõttu hapnik, on see vaba paar O2 aatomite elektroni tõmbava mõju all. Sel viisil on hapnik tõmbab vaba elektronipaari osaliselt sidemesse lämmastik aatom ja süsinik aatom ja peptiidside omandab proportsionaalse kaksiksideme. Kaksiksideme märk eemaldab NH ja C = O rühma vaba pöörlemise. Hapniku aatomid ja peptiidsidemete vesiniku aatomid on olulised kõigi eranditult kõigi peptiidide ja valkude struktuuri moodustamisel. Kaks aminorühma happed saavad sel viisil üksteise külge kinnituda. Pärast sellist kinnitumist on kõik kahe ahelaga peptiidsidemed happed on üksteise vastas. Peptiidsideme vesinikuaatomid on suhteliselt positiivselt polariseeritud, võrreldes peptiidsidemete hapniku aatomitega, mis asuvad üksteise vastas. Sel viisil moodustuvad vesiniksidemed ja ühendavad need kaks aminohappeahelat. Kõik amino happed inimkehas on orgaanilised ühendid, mis koosnevad vähemalt ühest karboksürühmast ja ühest aminorühmast. Aminohapped on inimelu oluline struktuuriline ehituskivi. Lisaks valkude α-aminohapetele on teada rohkem kui 400 bioloogiliste funktsioonidega mitte-proteogeenset aminohapet, mida ei saaks tekkida vesiniksidemeta. Sellised jõud nagu vesiniksidemed stabiliseerivad seega peamiselt aminohapete tertsiaarset struktuuri.
Haigused ja häired
Kui funktsionaalse valgu moodustumine on häiritud geen ruumistruktuurid, kasutatakse tavaliselt valgu voltimise tõbe. Üks selline häire on Huntingtoni tõbi. See geneetiline haigus on pärilik autosomaalselt domineerival viisil ja on tingitud 4. kromosoomi geneetilisest mutatsioonist. Mutatsioon viib geen toote. Häire on neuroloogiline haigus, mis on seotud peamiselt distaalsete jäsemete ja näo tahtmatute hüperkineesidega. Püsivate hüperkineeside tagajärjeks on kahjustatud lihaste jäikus. Lisaks kannatavad haiguse patsiendid suurenenud energiakulu tõttu. Vesiniksideme või valgu üldise struktuuriga seotud patoloogilised nähtused esinevad ka selliste prioonhaiguste korral nagu hullu lehma haigus. Kõige laialdasemalt aktsepteeritud hüpoteesi kohaselt algatab BSE valkude valesti voltimist. Neid valesti kokkuvolditud valke ei saa füsioloogiliste protsesside abil lagundada ja seetõttu akumuleeruda kudedes, eriti keskosas närvisüsteem. Tulemuseks on närvirakkude degeneratsioon. Valgu struktuuri väärarenguid käsitletakse ka põhjuslikus kontekstis Alzheimeri haigus. Mainitud haigused ei mõjuta otseselt vesiniksidet, vaid viitavad valkude ruumilisele struktuurile, millele vesinikside oluliselt kaasa aitab. Organism, millel on absoluutne võimetus vesiniksidemeks, ei ole elujõuline. Selle põhjustanud mutatsioon põhjustaks raseduse varajast langust.
